抗體的結構:

抗體是能與抗原特異性結合的免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)。Ig分五類，即IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。與免疫測定有關的Ig主要為 IgG和IgM。Ig由兩個輕鏈（L）和兩個重鏈（H）的單體組成。Ig的輕鏈是相同的，有κ（kappa）和λ（Lambda）兩種型別。五類Ig的重鏈結構不同，這決定了它們的抗原性也不同。IgG和IgM的重鏈分別稱為γ（gamma）鏈和μ（mu ）鏈。

重鏈和輕鏈的N端的氨基酸排列順序因各種抗體而異，稱為可變區，分別用VH和VL表示。兩者構成抗體的抗原結合部位，只與相應的抗原決定簇匹配，發生特異性結合，是抗體專一性結合抗原的結構基礎。

IgG可被木瓜蛋白酶分解為三個區段，其中兩個相同的區段稱抗原結合片段（Fab）。每個Fab都保存結合抗原的能力，但只有一個抗原結合位點，是單價的，與抗原結合后不出現凝集或沉淀。另一區段稱Fc段，無抗體活性，但具有IgG有的抗原性。

IgG可被胃蛋白mei分解為兩個片段，一個Fab雙體，稱F（ab'）2，能和兩個相同的抗原結合；另一片段類似Fc，隨后被分解成小分子多肽，無生物活性。

IgM是由五個單體組成的五聚體，含 10個重鏈和10個輕鏈，具有10個抗原結合價，由于空間位置的影響，只表現為五個抗原結合價。IgM分子量約為900000，IgG分子量約為150000。

機體被微生物感染后，先產生IgM抗體，然后產生IgG抗體。經過一段時間，IgM抗體量逐漸減少而消失，而IgG抗體可長期存在，在疾病愈后可持續數年之久。

IgM抗體一般為保護性抗體具有免疫性。因此IgM抗體的測定，對某些傳染病如甲型肝炎有較高的臨床診斷價值。